Menu
Skrót klawiszowy: /
Skrót klawiszowy: /

Analysis of differences in the stability of proteins encoded in mitochondrial DNA of model organisms.

Opis bibliograficzny

Analysis of differences in the stability of proteins encoded in mitochondrial DNA of model organisms. [AUT.] KRZYSZTOF KOWAL, ADAM BOWNIK, ANGELIKA TKACZYK, [AUT. KORESP.] BRYGIDA ŚLASKA. Med. Weter. 2020 Vol. 76 nr 2 s. 93-97, il., bibliogr., sum. DOI: 10.21521/mw.6340
Kliknij opis aby skopiować do schowka

Szczegóły publikacji

Rok: 2020
Język: Polski
Charakter formalny: Artykuł w czasopismie
Typ MNiSW/MEiN: praca oryginalna

Streszczenia

The aim of this study was to describe the stability of proteins encoded in mtDNA, which are part of the OXPHOS system, in different model organisms and to define why certain proteins are more prone to be unstable than others. The in silico analyses involved 155 reference sequences of all proteins encoded in the mitochondrial DNA in twelve model organisms representing different phylogenetic groups. The amino acid sequences of the proteins were taken from the GenPept database. The bioinformatic analyses were performed in the ProtParam program. Thirty-eight of the 155 analyzed proteins exhibited instability. The greatest numbers of unstable mitochondrial proteins were detected in H. sapiens and A. mexicanum and the lowest levels were found in C. elegans. ND1 and ATP8 were the most unstable mitochondrial proteins. Proteins COX1 and COX3 did not exhibit instability in the examined group of organisms. The highest instability index values were recorded in the case of protein ATP8. Protein ND1 turned out to be stable in the representatives of the class invertebrates. The preliminary results of the pioneer investigations indicate that the type and number of unstable proteins encoded in mtDNA was species specific. Protein instability in lower organisms may be associated with resistance to oxidative stress. In higher organisms, in turn, protein instability may be related to the physiological production of free oxygen radicals, which play multiple roles in metabolic processes. The phenomenon of instability in the respiratory chain proteins may have a strategic function although it appears to be detrimental to the stability of the protein structure per se.

Open Access

Tryb dostępu: otwarte czasopismo Wersja tekstu: ostateczna wersja opublikowana Licencja: Creative Commons - Uznanie Autorstwa - Na Tych Samych Warunkach (CC-BY-SA) Czas udostępnienia: w momencie opublikowania

Identyfikatory

BPP ID: (46, 46440) wydawnictwo ciągłe #46440

Metryki

70,00
Punkty MNiSW/MEiN
0,383
Impact Factor

Eksport cytowania

Wsparcie dla menedżerów bibliografii:
Ta strona wspiera automatyczny import do Zotero, Mendeley i EndNote. Użytkownicy z zainstalowanym rozszerzeniem przeglądarki mogą zapisać tę publikację jednym kliknięciem - ikona pojawi się automatycznie w pasku narzędzi przeglądarki.

Informacje dodatkowe

Rekord utworzony:4 lutego 2020 11:55
Ostatnia aktualizacja:1 stycznia 2023 23:09

Informacja o ciasteczkach (tych internetowych, nie tych słodkich i chrupiących...)

Ta strona wykorzystuje pliki cookie do poprawy funkcjonalności i analizy ruchu. Możesz zaakceptować wszystkie pliki cookie lub zarządzać swoimi preferencjami prywatności. Nawet, jeżeli nie zgodzisz się na używanie plików cookie na tej stronie, to informację o tym musimy zapamiętać w formie... pliku cookie, zatem jeżeli chcesz zadbać o swoją prywatność w pełni, zapoznaj się z informacjami, jak zupełnie wyłączyć możliwości śledzenia Ciebie w internecie.

✓ Zgadzam się ✗ Nie zgadzam się