Menu
Skrót klawiszowy: /
Skrót klawiszowy: /

Development of new gluten-free maize-field bean bread dough: relationships between rheological properties and structure of non-gluten proteins.

Opis bibliograficzny

Development of new gluten-free maize-field bean bread dough: relationships between rheological properties and structure of non-gluten proteins. [AUT.] AWATIF FETOUHI, [AUT. KORESP.] AGNIESZKA SUJAK, [AUT.] LEILA BENTALLAH, AGNIESZKA NAWROCKA, MONIKA SZYMAŃSKA-CHARGOT, MARTA TOMCZYŃSKA-MLEKO, AGNIESZKA WÓJTOWICZ, MOHAMMED NASEREDDINE ZIDOUNE. Pol. J. Food Nutr. Sci. 2021 Vol. 71 nr 2 s. 161-175, il., bibliogr., sum. DOI: 10.31883/pjfns/135800
Kliknij opis aby skopiować do schowka

Szczegóły publikacji

Źródło:
POLISH JOURNAL OF FOOD AND NUTRITION SCIENCES 2021 Vol. 71 nr 2, s. 161-175
Rok: 2021
Język: Angielski
Charakter formalny: Artykuł w czasopismie
Typ MNiSW/MEiN: praca oryginalna

Streszczenia

This work aimed to examine the rheological properties and structural features of newly developed gluten-free doughs with maize (M), field bean (FB), maize-filed bean (MFB), and maize-field bean improved with hydrothermally-treated maize (IMFB), and compare them with soft wheat (SW) dough as a control. The relationships between viscoelastic characteristics, pasting properties of dough, and structure of non-gluten proteins analyzed using FT-Raman spectroscopy were investigated. All gluten-free doughs showed significantly higher values of the elastic modulus than SW dough. The low values of tan δ for doughs of M, MFB, and IMFB formulas indicated strong contribution of the solid character in their structural formation as compared to SW and FB doughs. Protein backbone of maize and maize-based doughs was characterized by the absence of pseudo-β-sheet structure and a high content of β-sheet accompanied with a low content of antiparallel-β-sheet. According to principal component analysis (PCA), a strong relationship was found between protein secondary structure, tan δ, gelatinization temperature, and between aromatic amino-acid chains, peak viscosity, and breakdown. The mechanism of non-gluten protein network establishment was based on the formation of β-sheet and α-helix structure. The study results indicate the significant involvement of trans-gauche-gauche (TGG) and trans-gauche-trans (TGT) disulfide bridges in the formation of the non-gluten protein matrix rather that gauche-gauche-gauche (GGG) conformation. PCA analysis showed that the water absorption of the starch granules increased with the greater exposition of the tyrosyl residues.

Open Access

Tryb dostępu: otwarte czasopismo Wersja tekstu: ostateczna wersja opublikowana Licencja: Creative Commons - Uznanie Autorstwa - Użycie niekomercyjne - Bez utworów zależnych (CC-BY-NC-ND) Czas udostępnienia: w momencie opublikowania

Identyfikatory

BPP ID: (46, 48420) wydawnictwo ciągłe #48420

Metryki

100,00
Punkty MNiSW/MEiN
2,736
Impact Factor

Eksport cytowania

Wsparcie dla menedżerów bibliografii:
Ta strona wspiera automatyczny import do Zotero, Mendeley i EndNote. Użytkownicy z zainstalowanym rozszerzeniem przeglądarki mogą zapisać tę publikację jednym kliknięciem - ikona pojawi się automatycznie w pasku narzędzi przeglądarki.

Informacje dodatkowe

Rekord utworzony:24 czerwca 2021 08:20
Ostatnia aktualizacja:1 stycznia 2023 23:02

Informacja o ciasteczkach (tych internetowych, nie tych słodkich i chrupiących...)

Ta strona wykorzystuje pliki cookie do poprawy funkcjonalności i analizy ruchu. Możesz zaakceptować wszystkie pliki cookie lub zarządzać swoimi preferencjami prywatności. Nawet, jeżeli nie zgodzisz się na używanie plików cookie na tej stronie, to informację o tym musimy zapamiętać w formie... pliku cookie, zatem jeżeli chcesz zadbać o swoją prywatność w pełni, zapoznaj się z informacjami, jak zupełnie wyłączyć możliwości śledzenia Ciebie w internecie.

✓ Zgadzam się ✗ Nie zgadzam się