Menu
Skrót klawiszowy: /
Skrót klawiszowy: /

Proteases on the body surface of honeybee Apis mellifera L. in cage and beehive.

Opis bibliograficzny

Proteases on the body surface of honeybee Apis mellifera L. in cage and beehive. [AUT.] ANETA J. STRACHECKA, JERZY PALEOLOG, GRZEGORZ BORSUK, MAGDALENA GRYZIŃSKA, KRZYSZTOF OLSZEWSKI, KRZYSZTOF GRZYWNOWICZ, KORNEL KASPEREK. Ann. Univ. Mariae Curie-Skłodowska, EE Zootech. 2011 Vol. 29 Nr 4 s. 106-112, il., bibliogr., streszcz., sum.
Kliknij opis aby skopiować do schowka

Szczegóły publikacji

Rok: 2011
Język: Angielski
Charakter formalny: Artykuł w czasopismie
Typ MNiSW/MEiN: praca oryginalna

Streszczenia

Angielski:

The aim of the work was to determine the type and activity of body-surface proteases of bee workers kept in a natural habitat and in a cage. Samples were collected for five weeks. 40 cage samples and 50 hive samples were gathered, each containing 10 bees. Hydrophilic (watertreated) and hydrophobic (Triton-rinsed) proteins were isolated from the insects. The samples containing isolated proteins were tested as follows: protein concentration assay by the Lowry method; proteolytic activity in relation to various substrates (gelatine, haemoglobin, ovoalbumin, albumin, cytochrome C, casein) by the modified Anson method; proteolytic activity in relation to diagnostic inhibitors of proteolytic enzymes (pepstatin A, PMSF, iodoacetamide, o-phenantrolin), using the Lee & Lin method; acidic, neutral and basic protase activity by means of the modified Anson method; and electrophoretic analysis of proteins in a polyacrylamide gel for protease detection with the Laemmli method. The concentration of hydrophobic proteins on the body surface of the bees was found to be higher than that of hydrophilic proteins. Both in the hive and in the cage, proteolytic activity was observed only in relation to gelatine. The proteolytic activity of the hive bees remained at a steady level during the five weeks, whereas that of the cage bees varied. The hive workers were found to have aspartic, serine, thiolic and metallic proteases. On the other hand, the cage bees had aspartic and serine proteases on their body surfaces.

Polski:

Celem pracy było określenie rodzaju oraz aktywności proteaz wyizolowanych z powierzchni ciała robotnic utrzymywanych w naturalnym środowisku ula oraz w klatce. Próby po-bierano przez pięć tygodni, otrzymując 40 prób z klatek i 50 prób z ula, w każdej po 10 sztuk pszczół. Z owadów wyizolowano białka hydrofilne (przy użyciu wody) oraz hydrofobowe (przy użyciu tritonu). Próbki z wypłukanymi białkami poddano następującym oznaczeniom: stężenie białka metodą Lowry’ego, aktywność proteolityczna wobec różnych substratów (żelatyny, hemo-globiny, owoalbuminy, albuminy, cytochromu C, kazeiny) wg zmodyfikowanej metody Ansona, aktywność proteolityczna wobec inhibitorów diagnostycznych tyny A, PMSF, jodoacetamidu, o-fenantroliny) wg metody Lee i Lina, aktywności proteaz kwaśnych, obojętnych i zasadowych wg zmodyfikowanej metody Ansona, analiza elektroforetyczna białek w żelu poliakrylamidowym do wykrywania proteaz wg metody Laemmli’ego. Na po-wierzchni ciała pszczół zaobserwowano wyższe stężenia białek hydrofobowych niż hydrofilo-wych. Aktywność proteolityczną tak w ulu, jak i w klatce, wykazano tylko wobec żelatyny. U pszczół z ula aktywność proteaz w ciągu pięciu tygodni utrzymywała się na stałym poziomie, natomiast w klatkach podlegała wahaniom. U robotnic z ula stwierdzono obecność proteaz asparaginowych, serynowych, tiolowych i metalozależnych, a u pszczół w klatkach – proteaz asparaginowych i serynowych.

Open Access

Tryb dostępu: otwarte czasopismo Wersja tekstu: ostateczna wersja opublikowana Licencja: Creative Commons - Uznanie Autorstwa - Użycie niekomercyjne - Bez utworów zależnych (CC-BY-NC-ND) Czas udostępnienia: w momencie opublikowania

Identyfikatory

BPP ID: (46, 27191) wydawnictwo ciągłe #27191
PBN ID (hist.): 27191

Metryki

5,00
Punkty MNiSW/MEiN
0
Impact Factor

Eksport cytowania

Wsparcie dla menedżerów bibliografii:
Ta strona wspiera automatyczny import do Zotero, Mendeley i EndNote. Użytkownicy z zainstalowanym rozszerzeniem przeglądarki mogą zapisać tę publikację jednym kliknięciem - ikona pojawi się automatycznie w pasku narzędzi przeglądarki.

Informacje dodatkowe

Rekord utworzony:1 marca 2012 12:26
Ostatnia aktualizacja:27 kwietnia 2022 11:00

Informacja o ciasteczkach (tych internetowych, nie tych słodkich i chrupiących...)

Ta strona wykorzystuje pliki cookie do poprawy funkcjonalności i analizy ruchu. Możesz zaakceptować wszystkie pliki cookie lub zarządzać swoimi preferencjami prywatności. Nawet, jeżeli nie zgodzisz się na używanie plików cookie na tej stronie, to informację o tym musimy zapamiętać w formie... pliku cookie, zatem jeżeli chcesz zadbać o swoją prywatność w pełni, zapoznaj się z informacjami, jak zupełnie wyłączyć możliwości śledzenia Ciebie w internecie.

✓ Zgadzam się ✗ Nie zgadzam się